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Catalizadores de la vida: aceleran tus reacciones millones de veces
Catalizadores biológicos
El sustrato tiene una forma exacta que encaja en el sitio activo de la enzima, como una llave en su cerradura. Propuesto por Emil Fischer (1894).
La enzima es flexible: se adapta ligeramente al sustrato para lograr un encaje perfecto. Modelo más realista propuesto por Daniel Koshland (1958).
Transferencia de electrones (redox)
Ej: Alcohol deshidrogenasa
Transfieren grupos funcionales
Ej: Hexoquinasa (grupo fosfato)
Rompen enlaces con agua
Ej: Lipasa, amilasa, pepsina
Rompen enlaces sin agua ni redox
Ej: Piruvato descarboxilasa
Reorganizan la estructura
Ej: Triosa fosfato isomerasa
Unen moléculas usando ATP
Ej: ADN ligasa
Conceptos clave sobre enzimología
Sin enzimas, una reacción que tarda milisegundos tardaría años o incluso siglos. Por ejemplo, la descomposición de una sola molécula de peróxido de hidrógeno sin catalasa tardaría semanas. Con catalasa, ocurre 40 millones de veces por segundo.
Muchos fármacos son inhibidores enzimáticos: la aspirina inhibe COX (dolor), los inhibidores de la ECA controlan la hipertensión, los antirretrovirales inhiben la proteasa del VIH. Entender las enzimas es clave para desarrollar medicamentos.
Las enzimas se usan en detergentes (proteasas y lipasas eliminan manchas), en la producción de queso (renina/quimosina), en la fabricación de cerveza (amilasas) y en diagnóstico médico (enzimas como marcadores en análisis de sangre).